Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) – czym jest i kiedy należy ją badać?

Co to jest dehydrogenaza mleczanowa (LDH)? 

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH, ang. lactate dehydrogenase) lub dehydrogenaza kwasu mlekowego to enzym powodujący odwracalną przemianę pirogronianu do mleczanu w komórce. Do takiej przemiany dochodzi w przypadku metabolizmu glukozy w warunkach niedostatecznej ilości tlenu, co może nastąpić w sytuacji zwiększonego zapotrzebowania tlenowego (np. w komórkach mięśni podczas wysiłku fizycznego) lub niedokrwienia i niedotlenienia narządu (np. podczas zawału serca). Największą zawartością tego enzymu charakteryzują się tkanki i narządy o wysokim metabolizmie energetycznym (mózg, mięsień sercowy i mięśnie szkieletowe, nerki, wątroba, płuca). 

LDH występuje głównie wewnątrz komórek, gdzie jej zawartość jest kilkaset razy wyższa niż w surowicy krwi, dlatego wypływ enzymu nawet z niewielkiej liczby uszkodzonych komórek może istotnie podnieść jego poziom w surowicy [1-4].  

LDH występuje w różnych odmianach – tzw. izoenzymach, które różnią się pewnymi cechami biochemicznymi i występowaniem w tkankach. Każdy izoenzym LDH składa się z 4 podjednostek, które mogą występować w formie M – „mięśniowej” (ang. muscle) lub H – „sercowej” (ang. heart). Daje to możliwość wystąpienia 5 wariantów LDH: 

• LDH-1 (HHHH) – typowy dla serca; izoenzym ten może katalizować również odwodornienie alfa-hydroksymaślanu, stąd druga nazwa – dehydrogenaza alfa-hydroksymaślanowa (alfa-HBDH, ang. alpha-hydroxybutyrate dehydrogenase); 
• LDH-2 (HHHM) – główny izoenzym tzw. układu siateczkowo-śródbłonkowego (element układu odpornościowego) i czerwonych krwinek; ta forma enzymu przeważa również w osoczu krwi zdrowych ludzi; 
• LDH-3 (HHMM) – charakterystyczny dla płuc; 
• LDH-4 (HMMM) – najbardziej rozpowszechniona forma w nerkach; 
• LDH-5 (MMMM) – występuje głównie w wątrobie i mięśniach szkieletowych [1, 2]. 

Badanie dehydrogenazy mleczanowej – na czym polega? 

W przypadku badania enzymów, w tym dehydrogenazy mleczanowej, najczęściej określa się ich aktywność poprzez pomiar szybkości katalizowanej przez nie reakcji chemicznej i wyraża się ją w jednostkach międzynarodowych IU (ang. international unit). Do oznaczeń enzymatycznych wykorzystuje się głównie surowicę krwi żylnej.  

Aby ją uzyskać, należy pobrać krew, która następnie ulega wykrzepianiu w probówce, a oddzielający się od skrzepu żółtawy, przezroczysty płyn stanowi surowicę (od osocza różni się ona głównie brakiem fibrynogenu uczestniczącego w krzepnięciu krwi).  

Istnieje również możliwość oznaczania aktywności LDH w innych płynach i wydzielinach ustrojowych, takich jak osocze krwi, mocz, płyny z jam ciała (np. opłucnej, otrzewnej), płyn mózgowo-rdzeniowy, nasienie, a także w komórkach i tkankach.  

Aktywność enzymów w laboratoriach analitycznych jest obecnie mierzona przy użyciu specjalistycznych analizatorów. Istnieje również możliwość oznaczenia stężenia samego białka enzymatycznego i określenia zawartości poszczególnych izoenzymów LDH w danym materiale biologicznym poprzez rozdział elektroforetyczny (rozdział białek w polu elektrycznym), co może mieć znaczenie diagnostyczne ze względu na ich specyficzność tkankową [1, 2]. 

LDH – wskazania  

Istnieje wiele stanów patologicznych, które mogą prowadzić do wzrostu aktywności dehydrogenazy mleczanowej w surowicy krwi i innych płynach biologicznych. Niskie poziomy LDH są bardzo rzadkie i zwykle nie są uważane za nieprawidłowe. Najważniejsze wskazania do oznaczenia LDH: 

• diagnostyka anemii hemolitycznej polegającej na nasilonym rozpadzie krwinek czerwonych – może wystąpić nawet 50-krotny wzrost uwalnianych z nich do surowicy LDH-1 i LDH-2; 
• różnicowanie przyczyn żółtaczki – w przypadku żółtaczki towarzyszącej hemolizie (hemoglobina ulega metabolizmowi do żółtego barwnika bilirubiny wydalanego przez wątrobę) aktywność LDH jest znacznie podwyższona; 
• diagnostyka chorób wątroby – w przypadku rozległego uszkodzenia komórek wątrobowych, np. po zatruciu lekami lub grzybami, aktywność LDH wzrasta; 
• wykrywanie i monitorowanie progresji dystrofii mięśniowych polegających na degeneracji i zaniku mięśni – główne znaczenie ma LDH-5; 
• różnicowanie charakteru płynów z jam ciała (opłucnej, otrzewnej, osierdzia) poprzez porównanie z aktywnością LDH w surowicy – wysięk będący płynem zapalnym będzie wykazywał wyższą aktywność LDH (stosunek LDH płynu/LDH surowicy > 0,6) w porównaniu z przesiękiem; 
• w przeszłości LDH miał istotne znaczenie w diagnostyce zawału serca – LDH rośnie po ok. 
  12 godzinach, osiąga szczyt po 24-48 godzinach i utrzymuje się ok 10 dni; dochodzi w nim do wzrostu LDH-1 w stosunku do LDH-2;  
• diagnostyka onkologiczna – LDH wzrasta w surowicy w wielu typach nowotworów (np. w ok. 60% nienasieniaków i 80% nasieniaków jądra); wzrost LDH może służyć jako marker diagnostyczny lub prognostyczny dla różnych typów nowotworów złośliwych; w nowotworach jądra najczęściej stwierdza się podwyższony poziom LDH-1; stężenie LDH-5 jest predyktorem odpowiedzi na radioterapię i chemioterapię u pacjentów onkologicznych. 

Inne stany, w których dochodzi do wzrostu aktywności LDH, to m.in. wstrząs, niewydolność oddechowa, choroby płuc (zapalenie, zatorowość), mononukleoza zakaźna, zakażenie HIV, ostre zapalenie trzustki, stan padaczkowy i inne choroby OUN, zawał nerki, układowe choroby tkanki łącznej, niedrożność jelit, urazy.  

Wzrost aktywności LDH jest bardzo niespecyficzny, zatem oznaczanie LDH zwykle stanowi tylko jedno z wielu badań pomagających postawić prawidłową diagnozę i ocenić stan pacjenta [1-5].

Jak się przygotować do badania LDH? 

W przypadku badań aktywności LDH w surowicy krwi nie ma specjalnych wymagań co do przygotowania pacjenta. Jednak ze względu na to, że badanie LDH zwykle nie jest jedynym zleconym badaniem, najlepiej przyjść na pobranie krwi na czczo.  

Ponadto należy unikać intensywnego wysiłku fizycznego, gdyż może to zwiększyć ilość enzymu uwalnianego do krwi z mięśni.  

Również niektóre leki czy substancje mogą ingerować w oznaczenia laboratoryjne. Wysokie dawki witaminy C mogą fałszywie zaniżać aktywność LDH, natomiast obecność leków znieczulających, kwasu acetylosalicylowego (aspiryny) czy narkotyków może fałszywie zawyżać wynik testu. W przypadku wątpliwości co do możliwego wpływu stosowanych leków czy suplementów diety na wynik badania należy skonsultować się z lekarzem lub pracownikami laboratorium [1, 2]. 

LDH – norma 

Normy aktywności LDH mogą nieznacznie różnić się między poszczególnymi laboratoriami [1]. Typowo w surowicy aktywność LDH mieści się w zakresie 140-280 IU/l. Aktywność LDH zmienia się wraz z wiekiem – niemowlęta i małe dzieci zwykle mają znacznie wyższy poziom LDH w porównaniu ze starszymi dziećmi i dorosłymi [2]. Przykładowe zakresy aktywności zależnie od wieku wynoszą odpowiednio [6]: 

• do 30 dnia życia: 135-750 IU/L, 
• < 1 rok życia: 180-435 IU/L, 
• 1-3 rok życia: 160-370 IU/L, 
• 4-6 rok życia: 145-345 IU/L, 
• 7-9 rok życia: 143-290 IU/L, 
• 10-12 rok życia: 120-293 IU/L, 
• 13-15 rok życia: 110-283 IU/L, 
• 16-17 rok życia: 105-233 IU/L, 
• ≥ 18 rok życia: 122-222 IU/L. 

Należy jednak wyraźnie podkreślić, że interpretacja wyniku musi zawsze odbywać się w kontekście całościowego stanu klinicznego pacjenta (objawy, wyniki innych badań), a nie tylko w odniesieniu do podanego zakresu wartości prawidłowych [1].  

LDH – cena 

Cena badania aktywności LDH we krwi różni się w zależności od laboratorium i regionu Polski, jednak zwykle mieści się w granicach 10-25 zł [7].  

Podsumowując, badanie dehydrogenazy mleczanowej może być istotne w wielu stanach chorobowych, szczególnie tych poważniejszych, jak np. uszkodzenie i niedotlenienie tkanek (m.in. serca, mięśni, wątroby, nerek) czy choroby nowotworowe. Zwykle analiza tego parametru jest prowadzona w kontekście innych badań oceniających różne funkcje życiowe.

Przeczytaj również:
Jak się przygotować do badania krwi – czego nie jeść i nie pić dzień przed badaniem?